{"id":4557,"date":"2021-04-29T10:10:14","date_gmt":"2021-04-29T10:10:14","guid":{"rendered":"https:\/\/longchangchemical.com\/?p=4557"},"modified":"2024-09-28T11:56:32","modified_gmt":"2024-09-28T11:56:32","slug":"immobilized-on-magnetic-silicon-based-materials","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/longchangchemical.com\/de\/immobilized-on-magnetic-silicon-based-materials\/","title":{"rendered":"Experimentelle Parameter der auf magnetischen Materialien auf Siliziumbasis immobilisierten Naringinase"},"content":{"rendered":"

1. Methode zum Nachweis der Naringinase-Enzymaktivit\u00e4t<\/strong><\/h1>\r\n\r\n\r\n\r\n
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1-1 Spektralphotometer-Methode<\/h3>\r\n\r\n\r\n\r\n
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Die p-Nitrophenol-Spektralphotometer-Methode verwendet p-Nitrophenol-\u03b1-Rhamnosid ( pNP- \u03b1-Rha) und p-Nitrophenol-\u03b2-D-Glucopyranosid ( pNP- \u03b2-Glu) als Substrat, um die Enzymaktivit\u00e4t der \u03b1-Rhamnosidase und \u03b2-Glucosidase nachzuweisen. Li Ping benutzte die p-Nitrophenol-Spektrophotometer-Methode, in dem Experiment der Zugabe von Aspergillus niger \u03b2-Glucosidase in die L\u00f6sung von p-Nitrophenol-\u03b2-Glucosid ( pNPG ) zur enzymatischen Hydrolyse, und der Wert der Absorption wurde bei 400 nm ultravioletter Wellenl\u00e4nge gemessen. Anhand des Absorptionswerts wird die Enzymaktivit\u00e4t der \u03b2-Glucosidase berechnet. Diese Methode hat eine hohe Substratspezifit\u00e4t, aber das Standardsubstrat ist teuer, und die Enzymaktivit\u00e4t der Naringinase zur Hydrolyse von Glykosiden in Lebensmitteln kann nicht bestimmt werden, so dass diese Methode nicht f\u00fcr den Nachweis der Enzymaktivit\u00e4t bei der industriellen Herstellung von Naringinase im gro\u00dfen Ma\u00dfstab geeignet ist.<\/h4>\r\n\r\n\r\n\r\n
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Das Prinzip der Davis-Spektralphotometer-Methode besteht darin, dass Naringin unter leicht alkalischen Bedingungen eine chromogene Reaktion mit 90% Diethylenglykol eingehen kann, und die Bildung des gelben Naringinchalkons kann unter ultraviolettem Licht mit einer Wellenl\u00e4nge von 420 nm nachgewiesen werden. Anhand des gemessenen Absorptionswerts kann die verbleibende Menge des Substrats Naringin berechnet werden, und die Naringinase-Aktivit\u00e4t kann dann durch Berechnung ermittelt werden. Wang Weina et al. verwendeten eine verbesserte Davis-Methode, nahmen Naringin als Substrat und f\u00fcgten Naringinase hinzu, die durch Fl\u00fcssigfermentation von Aspergillus niger FFCC 848 zur enzymatischen Hydrolyse hergestellt wurde. Die Absorption wurde unter 420 nm ultraviolettem Licht gemessen und anschlie\u00dfend die Enzymaktivit\u00e4t berechnet. Die Davis-Spektralphotometer-Methode zur Messung der Enzymaktivit\u00e4t ist einfach zu bedienen und schnell, so dass diese Methode weit verbreitet ist, um die Naringinase-Produktion durch Fermentation und die Aktivit\u00e4t der immobilisierten Naringinase in kurzer Zeit zu bestimmen.<\/h4>\r\n\r\n\r\n\r\n
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1-2 Hochleistungsfl\u00fcssigkeitschromatographie<\/h3>\r\n\r\n\r\n\r\n
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Das Prinzip der Hochleistungsfl\u00fcssigkeitschromatographie (HPLC) besteht darin, dass die HPLC das Substrat Naringin, das Zwischenprodukt Purunin und das Endprodukt Naringenin w\u00e4hrend des gesamten Hydrolyseprozesses genau bestimmen und quantitativ analysieren kann, um dann die Enzymaktivit\u00e4t zu berechnen. Chen Yuelong und andere benutzten HPLC, um die Retentionszeit von Naringin, Arbutin, Myriketin und ihren Produkten zu bestimmen, und erreichten eine vollst\u00e4ndige Trennung mit einer Aufl\u00f6sung von mehr als 1,5, und \u00fcberwachten effektiv die Wirkung von Naringinase auf mehrere Glykoside im Hydrolyseprozess, wobei gleichzeitig die Enzymaktivit\u00e4t genau bestimmt wurde. Die HPLC-Methode hat den Vorteil einer hohen Genauigkeit und kann die Einmischung von Verunreinigungen vermeiden, aber im Vergleich zur Davis-Methode hat diese Methode eine l\u00e4ngere Nachweiszeit und eine kompliziertere Bedienung.<\/h4>\r\n\r\n\r\n\r\n
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1-3 Verbesserte Methode zur Bestimmung der Naringinase-Enzymaktivit\u00e4t<\/h3>\r\n\r\n\r\n\r\n
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Anwendung der verbesserten Davis-Methode: 0,8 mL von 0,8 g-L-1<\/sup>\u00a0Naringinl\u00f6sung, die mit pH 4,5-Puffer hergestellt wurde, in das Reaktionssystem mit 40 mg immobilisierter Naringinase (oder 0,2 mL freier Naringinase) gegeben. Das System wird f\u00fcr 30 Minuten in ein Wasserbad mit konstanter Temperatur von 50 \u2103 gestellt. 0,1 mL der enzymatischen Hydrolyse-Reaktionsl\u00f6sung werden mit 5 mL Diethylenglykol (Volumenanteil 90%) und 0,1 mL NaOH-L\u00f6sung (4 mol-L-1<\/sup>) in die R\u00f6hrchen geben und 10 Minuten stehen lassen, nachdem sie gleichm\u00e4\u00dfig gemischt wurden. Messen Sie die Absorption der gemischten L\u00f6sung bei 420 nm.<\/h4>\r\n\r\n\r\n\r\n
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Definition der Aktivit\u00e4t des Enzyms Naringinase (U): Bei einem pH-Wert von 4,5 und 50 \u2103 ist 1 Enzymaktivit\u00e4tseinheit die Menge an Enzym, die erforderlich ist, um 1 \u03bcg Naringin pro Minute abzubauen. Verh\u00e4ltnis der Enzymaktivit\u00e4t ( U-g-1<\/sup>\u00a0oder U-mL-1<\/sup>) ist definiert als: bei einem pH-Wert von 4,5, 50 \u2103, Enzymaktivit\u00e4t von 1 g immobilisierter Naringinase (oder 1 ml freier Naringinase). Die relative Enzymaktivit\u00e4t wird nach der folgenden Formel berechnet:<\/h4>\r\n\r\n\r\n\r\n
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Relative Enzymaktivit\u00e4t \/% = Enzymaktivit\u00e4t\/maximale Enzymaktivit\u00e4t\u00d7100<\/h4>\r\n\r\n\r\n\r\n
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Bestimmung der Standardkurve: Die Massenkonzentration der Naringin-Standardglykosidl\u00f6sung wird auf 0, 0,4, 0,8, 1,2, 1,6 g - L eingestellt.-1<\/sup>und dann 0,1 mL L\u00f6sung zur Reaktion mit 5 mL Diethylenglykol (90% , v \/ v) und 0,1 mL Natriumhydroxidl\u00f6sung ( 4 mol-L-1<\/sup>). Nachdem die Mischung gleichm\u00e4\u00dfig gemischt wurde und 10 Minuten lang stand, wurde der Lichtabsorptionswert der gemischten L\u00f6sung bei 420 nm gemessen und die Standardkurve entsprechend erstellt.<\/h4>\r\n\r\n\r\n\r\n
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2. Herstellung der Naringinase-Enzyml\u00f6sung<\/strong><\/h2>\r\n\r\n\r\n\r\n
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Der bei 4 \u2103 gelagerte Aspergillus niger FFCC uv-11 wurde auf das Schr\u00e4gmedium \u00fcbertragen, und die reifen Sporen wurden durch Kultur bei konstanter Temperatur bei 30 \u2103 f\u00fcr 96 h erhalten. Dann wurden die Sporen mit steriler normaler Kochsalzl\u00f6sung mit einem Massenanteil von 0,9% gewaschen. Der Wert der Absorption der Sporensuspension wird bei 600 nm (OD600-Wert) gemessen, mit steriler Kochsalzl\u00f6sung wurde der OD600-Wert auf 0,200 eingestellt. Und dann die Sporensuspension mit der Volumenfraktion von 10% Inokulation Betrag zu 100 mL Fermentationsmedium (250 mL Erlenmeyerkolben), Die erhaltene Fermentationsbr\u00fche wurde bei 4 \u2103 und 6000 r-min zentrifugiert-1<\/sup>\u00a0f\u00fcr 10 min in einer gek\u00fchlten Zentrifuge. Dann durch den Saugfilter, um den \u00dcberstand Fl\u00fcssigkeit erforderlich Naringin Enzym Enzym Fl\u00fcssigkeit zu erhalten. K\u00fchlen Sie es bei 4 \u2103 f\u00fcr die sp\u00e4tere Verwendung.<\/h4>\r\n\r\n\r\n\r\n
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3. Herstellung des mit Chitosan immobilisierten Naringinase-Enzyms<\/strong><\/h2>\r\n\r\n\r\n\r\n
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Man nehme 3,0 g Chitosan und l\u00f6se es in 100 mL des Volumenanteils von 2% Essigs\u00e4urel\u00f6sung auf, um 0,3 g - L-1<\/sup>\u00a0Die kolloidale Chitosanl\u00f6sung wurde 20 Minuten lang beschallt, um Luftblasen zu entfernen, und vollst\u00e4ndig aufgel\u00f6st. Die kolloidale Chitosanl\u00f6sung wurde tropfenweise mit einer Nadel in 0,5 g - L-1<\/sup>\u00a0NaOH-Kondensat (1000 mL), um ein glattes Pellet zu bilden. Die Pellets wurden wiederholt mit destilliertem Wasser gewaschen, um sie zu neutralisieren, und das Wasser wurde durch ein Filterpapier absorbiert, um die Chitosan-Mikrokugeln zu erhalten. 0,4 g Chitosan-Mikrokugeln wurden gewogen, 0,4 ml Glutaraldehyd mit einem Volumenanteil von 6% wurden hinzugef\u00fcgt, und die Mikrokugeln wurden wiederholt mit destilliertem Wasser gewaschen, bis nach konstanter Temperatur und Vibration bei 25 \u2103 150 r-min kein Glutaraldehyd mehr auf der Oberfl\u00e4che der Mikrokugeln war.-1<\/sup>\u00a0Die vernetzten Chitosan-Mikrosph\u00e4ren wurden durch Trocknen mit Filterpapier gewonnen.<\/h4>\r\n\r\n\r\n\r\n
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\u00a0Er sagte, 0,4 g Chitosan-Mikrokugeln, f\u00fcgen Sie 0,4 ml Mitglied Anzahl der Kredite 6% Glutaraldehyd, bei 150 r - min-1<\/sup>\u00a0bei 25 \u2103 Temperatur Oszillation Nach 2 h, gewaschen wiederholt mit destilliertem Wasser Mikrokugel auf die Oberfl\u00e4che davon ist nicht Pentyldialdehyd und Filterpapier getrocknet werden, um vernetzte Chitosan Mikrokugeln zu erhalten. Nehmen Sie 4 mL Naringinase-Enzyml\u00f6sung, f\u00fcgen Sie es zu 0,4 g vernetzte Chitosan-Mikrokugeln, sch\u00fctteln bei einer konstanten Temperatur von 25 \u2103, 150 r-min-1<\/sup>\u00a0f\u00fcr 2 h, und legen Sie es in einem K\u00fchlschrank bei 4 \u2103 f\u00fcr Adsorption Coupling f\u00fcr 4 h. Sp\u00fclen Sie die restliche Enzyml\u00f6sung auf der Oberfl\u00e4che des Tr\u00e4gers mit pH 4,5 Puffer, absorbieren das Wasser auf dem Filterpapier zu immobilisierten Naringinase zu erhalten, und speichern Sie es in einem K\u00fchlschrank bei 4 \u2103 f\u00fcr die sp\u00e4tere Verwendung.<\/h4>\r\n\r\n\r\n\r\n
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4. Herstellung von magnetischen Chitosan-Mikrokugeln auf Siliziumbasis ( MSC)<\/strong><\/h2>\r\n\r\n\r\n\r\n
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Der Herstellungsprozess von magnetischen Nanopartikeln auf Siliziumbasis (MS) ist in Abbildung 1 dargestellt.<\/h4>\r\n\r\n\r\n\r\n
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Abbildung 1 Schematische Darstellung der Herstellung von magnetischen Nanopartikeln auf Siliziumbasis<\/h4>\r\n\r\n\r\n\r\n
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( 1) Erstens, magnetisches Fe3<\/sub>O4<\/sub>\u00a0Nanopartikel, die mit Zitronens\u00e4ure modifiziert sind, wurden durch die chemische Co-F\u00e4llungsmethode hergestellt. Das experimentelle Verfahren umfasst: 2,25 g FeCl3<\/sub>-6H2<\/sub>O und 1,61 g FeSO4<\/sub>-7H2<\/sub>O in einen mit 100 mL entionisiertem Wasser gef\u00fcllten Dreihalskolben gegeben, die Temperatur des Systems wurde unter Stickstoff auf 85 \u2103 erhitzt. R\u00fchren unter 1000 r-min-1<\/sup>\u00a0und gie\u00dft schnell 10 mL konzentriertes Ammoniakwasser hinzu. Nachdem die L\u00f6sung schwarz geworden ist, f\u00fcgt man 153 mg Natriumcitrat hinzu. Nach 30 Minuten Reaktionszeit trennt man die Produktion mit einem Magneten und w\u00e4scht die feste Phase mehrmals mit entionisiertem Wasser und Ethanol. Das Fe3<\/sub>O4<\/sub>\u00a0Die erhaltenen Nanopartikel werden zur sp\u00e4teren Verwendung getrocknet.<\/h4>\r\n\r\n\r\n\r\n
\"\"<\/figure>\r\n\r\n\r\n\r\n

( 2) Dann wurden magnetische Nanopartikel auf Siliziumbasis (MS) durch die Sol-Gel-Methode hergestellt, wie in Abbildung 1 dargestellt. Die experimentellen Schritte umfassen: 0,1 g Fe3<\/sub>O4<\/sub>\u00a0Nanopartikel wurden gleichm\u00e4\u00dfig in einer gemischten L\u00f6sung aus 40 ml wasserfreiem Ethanol, 10 ml entdestilliertem Wasser und 1,2 ml konzentriertem Ammoniakwasser dispergiert. Unter der R\u00fchrbedingung von 300 U\/min-1<\/sup>Tr\u00f6pfchen einer L\u00f6sung, die Fe3<\/sub>O4<\/sub>\u00a0Nanopartikel wurden zu TEOS (0,4 ml) hinzugef\u00fcgt, das in 30 ml wasserfreiem Ethanol dispergiert war, und die Reaktion der Nanopartikel auf Siliziumbasis wurde 12 Stunden lang bei Raumtemperatur durchgef\u00fchrt. Die Produkte wurden mehrmals mit wasserfreiem Ethanol und destilliertem Wasser gewaschen, um magnetische Nanopartikel auf Siliziumdioxidbasis (MS) zu erhalten, die zur sp\u00e4teren Verwendung getrocknet wurden.<\/h4>\r\n\r\n\r\n\r\n
\"\"<\/figure>\r\n\r\n\r\n\r\n

MSC-Mikrokugeln wurden durch Emulsionsvernetzung hergestellt, wie in Abbildung 2 dargestellt. Die experimentellen Schritte umfassten: 0,125 g magnetische Siliziumdioxid-Nanopartikel (MS) wurden gleichm\u00e4\u00dfig in 10 mL Chitosanl\u00f6sung mit einem Massenanteil von 2,5% dispergiert, die durch in Essigs\u00e4urel\u00f6sung gel\u00f6stes Chitosan mit einem Volumenanteil von 5,0% hergestellt wurde, und dann wurde die Chitosanl\u00f6sung tropfenweise in eine Emulsion mit 60 mL fl\u00fcssigem Paraffinwachs und 1,8 mL Twain 80 gegeben. Nach 30 Minuten R\u00fchren im 40 \u2103 Wasserbad und 800 r-min-1<\/sup>2,0 mL Glutaraldehyd zugeben und 1 h reagieren lassen. Dann wurde der pH-Wert des Systems mit 1 mol-L auf 9,0 eingestellt.-1<\/sup>\u00a0Die Produkte wurden mehrmals mit Petrolether, Ethanol und destilliertem Wasser gewaschen, um MSC-Mikrokugeln zu erhalten, die zur sp\u00e4teren Verwendung im Vakuum getrocknet wurden.<\/h4>\r\n\r\n\r\n\r\n
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Abbildung 2 Schematische Darstellung der Herstellung von magnetischen Chitosan-Mikrokugeln auf Siliziumbasis<\/h4>\r\n\r\n\r\n\r\n
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5. Herstellung von magnetischen Chitosan-Mikrokugeln auf Epoxidbasis ( MSCE)<\/strong><\/h2>\r\n\r\n\r\n\r\n
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0,5 g getrocknete MSC-Mikrokugeln, die nach der Methode von 4 hergestellt wurden, wurden gewogen und in einen Erlenmeyerkolben mit 50 ml Inhalt gegeben. Dann wurden 2,0 mL NaOH-L\u00f6sung, Epichrolohydrin-L\u00f6sung und NaBH4<\/sub>\u00a0L\u00f6sung mit einer bestimmten Konzentration in den Kolben gegeben. Die Reaktion wurde bei konstanter Temperaturschwankung f\u00fcr eine bestimmte Zeit durchgef\u00fchrt. Der Reaktionsmechanismus zur Herstellung von MSCE ist in Abbildung 3 dargestellt.<\/h4>\r\n\r\n\r\n\r\n
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Abbildung 3: Prinzip der Herstellung von magnetischen Chitosan-Mikrokugeln auf Epoxidbasis<\/h4>\r\n\r\n\r\n\r\n
\"\"<\/figure>\r\n\r\n\r\n\r\n

Nach der Aktivierung werden die aktivierten Mikrokugeln wiederholt mit destilliertem Wasser gewaschen, bis keine freien OH- und Epoxidgruppen mehr auf der Oberfl\u00e4che vorhanden sind, um magnetische Chitosan-Mikrokugeln auf Epoxidbasis (MSCE) zu erhalten. Die Nachweismethode ist wie folgt: 3,0 ml des Wasch\u00fcberstands werden entnommen und 1~2 Tropfen Phenolphthalein hinzugef\u00fcgt. Wenn es sich nach dem Sch\u00fctteln nicht rot f\u00e4rbt, bedeutet dies, dass keine freien OH- mit MSCE vorhanden sind; nehmen Sie 3,0 mL des Wasch\u00fcberstands und f\u00fcgen Sie 3,0 mL 1,3 mol-L-1<\/sup>\u00a0Natriumthiosulfat und 1 ~2 Tropfen Phenolphthalein. Wenn sich die L\u00f6sung nach dem Sch\u00fctteln nicht rot f\u00e4rbt, bedeutet dies, dass es keine freien Epoxidgruppen mit MSCE gibt. Die Reaktionsgleichung f\u00fcr den Nachweis von Epoxidgruppen lautet wie folgt:<\/h4>\r\n\r\n\r\n\r\n
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6 Herstellung des MSCE-immobilisierten Naringinase-Enzyms<\/strong><\/h4>\r\n\r\n\r\n\r\n
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5,0 g der nach Methode 5 hergestellten MSCE wurden zu 50 ml Naringinase-Enzyml\u00f6sung mit einem bestimmten pH-Wert hinzugef\u00fcgt, und die Reaktion wurde unter einem Wasserbad mit konstanter Temperatur oszilliert, wie in Abbildung 4 dargestellt. Nach der Reaktion wurden die Mikrokugeln mehrere Male mit Pufferl\u00f6sung gewaschen, bis keine freie Naringinase mehr auf der Oberfl\u00e4che der Mikrokugeln zu finden war. Die Mikrokugeln wurden durch einen Brinella-Trichter abgelassen, um das MSCE-immobilisierte Naringinase-Enzym zu erhalten, das zur sp\u00e4teren Verwendung bei 4 \u2103 gek\u00fchlt wurde.\u00a0<\/h4>\r\n\r\n\r\n\r\n
\"\"<\/figure>\r\n\r\n\r\n\r\n

Abbildung 4: Prinzip der Herstellung des MSCE-immobilisierten Naringinase-Enzyms<\/h4>\r\n\r\n\r\n\r\n

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Verbindung Glucoamylase<\/span><\/a><\/td>\r\n9032-08-0<\/td>\r\n<\/tr>\r\n
Pullulanase<\/span><\/a><\/td>\r\n9075-68-7<\/td>\r\n<\/tr>\r\n
Xylanase<\/span><\/a><\/td>\r\n37278-89-0<\/td>\r\n<\/tr>\r\n
Cellulase<\/span><\/a><\/td>\r\n9012-54-8<\/td>\r\n<\/tr>\r\n
Naringinase<\/span><\/a><\/td>\r\n9068-31-9<\/td>\r\n<\/tr>\r\n
\u03b2-Amylase<\/span><\/a><\/td>\r\n9000-91-3<\/td>\r\n<\/tr>\r\n
Glukose-Oxidase<\/span><\/a><\/td>\r\n9001-37-0<\/td>\r\n<\/tr>\r\n
alpha-Amylase<\/td>\r\n9000-90-2<\/td>\r\n<\/tr>\r\n
Pektinase<\/span><\/a><\/td>\r\n9032-75-1<\/td>\r\n<\/tr>\r\n
Peroxidase<\/td>\r\n9003-99-0<\/td>\r\n<\/tr>\r\n
Lipase<\/span><\/a><\/td>\r\n9001-62-1<\/td>\r\n<\/tr>\r\n
Katalase<\/span><\/a><\/td>\r\n9001-05-2<\/td>\r\n<\/tr>\r\n
TANNASE<\/span><\/a><\/td>\r\n9025-71-2<\/td>\r\n<\/tr>\r\n
Elastase<\/span><\/a><\/td>\r\n39445-21-1<\/td>\r\n<\/tr>\r\n
Urease<\/span><\/a><\/td>\r\n9002-13-5<\/td>\r\n<\/tr>\r\n
DEXTRANASE<\/span><\/a><\/td>\r\n9025-70-1<\/td>\r\n<\/tr>\r\n
L-Milch-Dehydrogenase<\/span><\/a><\/td>\r\n9001-60-9<\/td>\r\n<\/tr>\r\n
Dehydrogenase Malat<\/span><\/a><\/td>\r\n9001-64-3<\/td>\r\n<\/tr>\r\n
Cholesterin-Oxidase<\/span><\/a><\/td>\r\n9028-76-6<\/td>\r\n<\/tr>\r\n<\/tbody>\r\n<\/table>","protected":false},"excerpt":{"rendered":"

1. Nachweismethode der Naringinase-Enzymaktivit\u00e4t 1-1 Spektralphotometer-Methode Die p-Nitrophenol-Spektralphotometer-Methode verwendet p-Nitrophenol-\u03b1-Rhamnosid ( pNP- \u03b1- Rha ) und p-Nitrophenol-\u03b2-D-Glucopyranosid ( pNP- \u03b2-Glu) als Substrat, um die Enzymaktivit\u00e4t der \u03b1-Rhamnosidase und \u03b2-Glucosidase nachzuweisen. Li Ping verwendete die p-Nitrophenol-Spektralphotometer-Methode, in dem Experiment der Zugabe von Aspergillus niger \u03b2-Glucosidase in die L\u00f6sung von p-Nitrophenol-\u03b2-Glucosid ( pNPG ) f\u00fcr die enzymatische Hydrolyse, und der Wert der Absorption wurde gemessen bei [...]<\/p>","protected":false},"author":1,"featured_media":0,"comment_status":"open","ping_status":"open","sticky":false,"template":"","format":"standard","meta":{"footnotes":""},"categories":[108],"tags":[],"class_list":["post-4557","post","type-post","status-publish","format-standard","hentry","category-enzyme-news"],"yoast_head":"\nExperimental parameters of\u00a0naringinase immobilized on magnetic silicon based materials - Longchang Chemical<\/title>\n<meta name=\"robots\" content=\"index, follow, max-snippet:-1, max-image-preview:large, max-video-preview:-1\" \/>\n<link rel=\"canonical\" href=\"https:\/\/longchangchemical.com\/de\/immobilized-on-magnetic-silicon-based-materials\/\" \/>\n<meta property=\"og:locale\" content=\"de_DE\" \/>\n<meta property=\"og:type\" content=\"article\" \/>\n<meta property=\"og:title\" content=\"Experimental parameters of\u00a0naringinase immobilized on magnetic silicon based materials - 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