{"id":4464,"date":"2021-03-30T12:46:52","date_gmt":"2021-03-30T12:46:52","guid":{"rendered":"https:\/\/longchangchemical.com\/?p=4464"},"modified":"2026-04-28T10:41:49","modified_gmt":"2026-04-28T10:41:49","slug":"what-is-naringinase","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/longchangchemical.com\/de\/what-is-naringinase\/","title":{"rendered":"Was ist Naringinase? Einf\u00fchrung von Naringinase und \u00dcberblick \u00fcber die Anwendung"},"content":{"rendered":"

Wir haben bereits die Umwandlung von Rutin und Isochercitrin erw\u00e4hnt. Unter den verschiedenen Umwandlungsmethoden ist die Umwandlungsmethode mit der besten Ausbeute und Reinheit die Verwendung von enzymkatalysierten Methoden, wie \u03b1-L-Rhamnosidase durch Mikroorganismen und Hesperidinase. Und \u03b1-L-Rhamnosidase wird in der Regel mit \u03b2-D-Glucosidase kombiniert, um Naringinase zu bilden, die eine katalytische Rolle spielt, und in fr\u00fchen Studien setzten Forscher das Konzept der \"\u03b1-L-Rhamnosidase\" mit \"Ningrinase\" gleich. Lassen Sie uns also zun\u00e4chst das Grundwissen \u00fcber Naringinase<\/a>.<\/h4>\n\n\n

Quick answer:<\/strong> For enzyme, yeast, chitosan, and food-ingredient topics, buyers usually compare activity or functionality together with stability, application conditions, and downstream quality impact.<\/p>\n\n\n\n\n\r\n\r\n\r\n

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Naringinase kann Bitterstoffe wie Naringin und Hesperidin in Zitrusfr\u00fcchten hydrolysieren und wird daher zur Entbitterung von Zitrusfruchts\u00e4ften verwendet und ist nach ihr benannt. Der wichtigste Bitterstoff in Zitrusfr\u00fcchten ist Naringin, das von Naringinase in zwei Schritten abgebaut werden kann: Im ersten Schritt hydrolysiert \u03b1-L-Rhamnosidase Naringin zu Rhamnose und Purunin; im zweiten Schritt hydrolysiert \u03b2-D-Glucosidase Prunin weiter zu Naringenin und Glucose ohne bitteren Geschmack. Der Hydrolyse-Mechanismus ist in Abbildung 1 dargestellt. Von diesen enth\u00e4lt Purunin nur ein Drittel des Bitterstoffs.<\/h4>\r\n\r\n\r\n\r\n
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Abbildung 1 Der Hydrolyse-Mechanismus von Naringin durch Naringinase<\/h4>\r\n\r\n\r\n\r\n

Bereits 1938 und 1958 wurde Naringinase von Hall und Ting aus Selleriesamen bzw. Grapefruitbl\u00e4ttern gewonnen. Danach haben Forscher Naringinase aus anderen Tieren und Pflanzen gewonnen. Neben Tieren und Pflanzen ist Naringinase auch in Mikroorganismen weit verbreitet. Die Naringinase, die derzeit in der Forschung und der industriellen Produktion verwendet wird, stammt ebenfalls haupts\u00e4chlich von Mikroorganismen. Unter ihnen sind nat\u00fcrliche Pilze wie Aspergillus niger, Aspergillus oryzae und Penicillium die Hauptquelle f\u00fcr Naringinase. Eine geringe Menge Naringinase wird aus Hefe gewonnen. Einige andere Naringinasen werden aus Bakterien gewonnen, deren enzymatische Eigenschaften und Anwendungsm\u00f6glichkeiten sich stark von denen der Pilze unterscheiden. Tabelle 1 zeigt die Naringinase und ihre Eigenschaften aus verschiedenen Quellen, die von einigen Wissenschaftlern untersucht wurden.<\/h4>\r\n\r\n\r\n\r\n
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Tabelle 1 Naringinase aus verschiedenen Quellen und ihre Eigenschaften<\/h4>\r\n\r\n\r\n\r\n
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Quellen<\/td>\r\nSt\u00e4mme<\/td>\r\nSubstrat<\/td>\r\nOptimale Temperatur \/\u00b0C<\/td>\r\nOptimumpH<\/td>\r\nMolekulargewicht \/kDa<\/td>\r\n<\/tr>\r\n
Anlage<\/td>\r\nSelleriesamen<\/td>\r\nNaringin<\/td>\r\n–<\/td>\r\n–<\/td>\r\n–<\/td>\r\n<\/tr>\r\n
Grapefruitbl\u00e4tter<\/td>\r\nNaringin<\/td>\r\n50<\/td>\r\n4.0<\/td>\r\n–<\/td>\r\n<\/tr>\r\n
Fagopyrum esculentum<\/td>\r\np-NPR\u3001Rutin<\/td>\r\n–<\/td>\r\n–<\/td>\r\n70<\/td>\r\n<\/tr>\r\n
Tier<\/td>\r\nTurbo cornutus<\/td>\r\nNaringin\u3001p-NPR\u3001Rutin<\/td>\r\n–<\/td>\r\n2.8, 4.5~5.0<\/td>\r\n–<\/td>\r\n<\/tr>\r\n
Schweineleber<\/td>\r\nDiosgenin<\/td>\r\n42<\/td>\r\n7.0<\/td>\r\n47<\/td>\r\n<\/tr>\r\n
Bakterien<\/td>\r\nSphingomonas sp. R1<\/td>\r\nNaringin<\/td>\r\n50<\/td>\r\n8.0<\/td>\r\n110<\/td>\r\n<\/tr>\r\n
Thermomicrobium sp.<\/td>\r\np-NPR<\/td>\r\n70<\/td>\r\n7.9, 5.0~6.9<\/td>\r\n104, 107<\/td>\r\n<\/tr>\r\n
Pediococcus acidilactici<\/td>\r\np-NPR\u3001Rutin\u3001hesperidin<\/td>\r\n50\uff0c70<\/td>\r\n5.5, 4.5<\/td>\r\n74, 241<\/td>\r\n<\/tr>\r\n
Brevundimonas sp.<\/td>\r\nNaringin<\/td>\r\n20~37<\/td>\r\n6.0~7.0<\/td>\r\n–<\/td>\r\n<\/tr>\r\n
Bifidobacterium dentium<\/td>\r\np-NPR\u3001Naringin\u3001Rutin\u3001Poncirin\u3001ginsenosid<\/td>\r\n35<\/td>\r\n6.0<\/td>\r\n100<\/td>\r\n<\/tr>\r\n
Pilz<\/td>\r\nAspergillus niger<\/td>\r\nNaringin\u3001Rutin\u3001hesperidin<\/td>\r\n40~60<\/td>\r\n4.0~5.0<\/td>\r\n65<\/td>\r\n<\/tr>\r\n
A. kawachii<\/td>\r\nNaringin\u3001p-NPR\u3001hesperidin<\/td>\r\n50<\/td>\r\n4.0<\/td>\r\n90<\/td>\r\n<\/tr>\r\n
A. oryzae<\/td>\r\nNaringin\u3001p-NPR\u3001hesperidin\u3001neohesperidin<\/td>\r\n45<\/td>\r\n5.0<\/td>\r\n23<\/td>\r\n<\/tr>\r\n
Penicillium decumbens<\/td>\r\nNaringin\u3001p-NPR\u3001Rutin<\/td>\r\n–<\/td>\r\n7.0<\/td>\r\n120<\/td>\r\n<\/tr>\r\n
P. corylopholum<\/td>\r\nNaringin\u3001Rutin<\/td>\r\n57<\/td>\r\n6.5<\/td>\r\n67<\/td>\r\n<\/tr>\r\n
Hefe<\/td>\r\nPichia angusta<\/td>\r\nNaringin\u3001Rutin\u3001hesperidin\u3001Quercitrin<\/td>\r\n40<\/td>\r\n6.0<\/td>\r\n90<\/td>\r\n<\/tr>\r\n
Cryptococcus laurentii<\/td>\r\nNaringin<\/td>\r\n–<\/td>\r\n–<\/td>\r\n–<\/td>\r\n<\/tr>\r\n
Williopsis californica<\/td>\r\nNaringin<\/td>\r\n–<\/td>\r\n–<\/td>\r\n–<\/td>\r\n<\/tr>\r\n<\/tbody>\r\n<\/table>\r\n<\/figure>\r\n\r\n\r\n\r\n

Ein Vergleich der Eigenschaften von Naringinase aus Bakterien und Pilzen in Tabelle 1 zeigt, dass Naringinase aus Pilzen zwar ein geringeres Molekulargewicht hat als Naringinase aus Bakterien, aber besser f\u00fcr die Reaktion unter sauren Bedingungen geeignet ist, so dass sie sich f\u00fcr die Entbitterung von Zitrussaft eignet; bei Naringinasen aus Bakterien ist die optimale pH-Umgebung f\u00fcr Glycosidase m\u00e4\u00dfig oder schwach alkalisch, und sie hat eine breitere Reaktionstemperatur und gute Temperaturstabilit\u00e4t.<\/h4>\r\n\r\n\r\n\r\n
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Mit der kontinuierlichen Vertiefung der Forschung und der Entdeckung von Naringinase mit unterschiedlichen Eigenschaften wurde das Enzym in der Medizin, in Lebensmitteln und in der Kosmetik weithin eingesetzt. Die erste Anwendung war die Entbitterung von Zitruss\u00e4ften. Naringin ist der Hauptbitterstoff in Zitrusfruchts\u00e4ften. Seine Bitterkeitsschwelle in Wasser und Saft liegt bei etwa 20 ppm, und in einigen Zitruss\u00e4ften kann sie 50 ppm erreichen. Es zeigt sich, dass ein Gehalt von 1,5 ppm ein bitteres Gef\u00fchl ausl\u00f6st. Daher ist bei der Saftverarbeitung von Zitrusfr\u00fcchten und anderen Fr\u00fcchten die Entbitterung ein unverzichtbares Verfahren. Naringinase ist ein hocheffizientes Enzym, das Naringin und andere Bitterstoffe hydrolysieren kann, und Naringinase kann den Zweck der Entbitterung gut erf\u00fcllen. Huang Gaoling et al. verwendeten Naringinase zur Entbitterung des Guanxi-Honigpomelosaftes und hydrolysierten ihn bei 60 \u2103 und pH 3,6 f\u00fcr 100 Minuten. Die Entbitterungsrate des Saftes kann mehr als 97% erreichen. Chen Hong et al. verwendeten Aspergillus aculeatus JMUdb058 zur Gewinnung von Naringinase durch Festphasenfermentation und setzten sie f\u00fcr die Entbitterung von Fruchts\u00e4ften ein. Die Entbitterungsrate lag bei 99,6%, und es wurde ein sehr guter Entbitterungseffekt erzielt.<\/h4>\r\n\r\n\r\n\r\n
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Da Naringinase \u03b1-L-Rhamnosidase enth\u00e4lt, kann sie gleichzeitig zur spezifischen Herstellung von Rhamnose und Purunin verwendet werden. Rhamnose ist eine Art Methylpentose. Sie kann als Arzneimittel-Zwischenprodukt zur Synthese von kardiotonischen Mitteln und dem Gew\u00fcrz Furaneol verwendet werden. Sie kann auch zur Synthese von Aromen und gleichzeitig als S\u00fc\u00dfstoff verwendet werden. Es kann auch als Mittel zur Pr\u00fcfung der intestinalen Penetration verwendet werden. Es hat eine deutliche Anti-Krebs-Wirkung. Wei Shenghua et al. verwendeten Naringinase und Heferuhezellen als Katalysatoren, um Naringin durch eine zweistufige biologische Methode umzuwandeln und Rhamnosekristalle mit einem Massenanteil von mehr als 98,5% herzustellen. Purunin als eine Art von Flavonoiden hat einzigartige Funktionen im Bereich der Immun-, Anti-Krebs-, Antiviren- und antioxidativen Aktivit\u00e4ten. Daher hat Purunin im Bereich der Lebensmittel- und Medizinindustrie einen wichtigen Anwendungswert. Hu Qunfang und andere nutzten die Festk\u00f6rperfermentation zur Herstellung von \u03b1-L-Rhamnosidase und f\u00fchrten die Biotransformation von Naringin unter geeigneten Bedingungen durch, wobei der Gehalt an Pruning im Produkt mehr als 95% betrug.<\/h4>\r\n\r\n\r\n\r\n
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Durch die reaktive Aktivit\u00e4t von Naringinase kann Naringinase auch zur Verbesserung des Geschmacks von Wein eingesetzt werden. Beim Brauen von Alkohol produziert eine Vielzahl von Mikroorganismen einige freie fl\u00fcchtige Substanzen und nichtfl\u00fcchtige Vorl\u00e4ufer. \u03b1-L-Rhamnosidase zersetzt zun\u00e4chst diese nichtfl\u00fcchtigen Vorl\u00e4ufer, um Monoterpenoid-\u03b2-D-Glucosid zu erhalten, dann zersetzt \u03b2-D-Glucosidase weiter, um Monoterpenoide freizusetzen, die einen bedeutenden Effekt auf die Verbesserung des Geschmacks von Wein haben. Manzanares et al. verwendeten das von Aspergillus aculeatus kodierte Rhamnosidase-Gen rha A, um es zu klonen und in Hefe zu exprimieren, und verwendeten es zusammen mit \u03b2-D-Glucosidase, die von anderen St\u00e4mmen f\u00fcr die G\u00e4rung von Wein produziert wird, was zu einer signifikanten Erh\u00f6hung der Aromastoffe im Wein f\u00fchrte. Spezifische Daten wie in Abbildung 2 dargestellt.<\/h4>\r\n\r\n\r\n\r\n
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Abbildung 2 Anwendung von Naringinase bei der Weing\u00e4rung<\/h4>\r\n\r\n\r\n\r\n

Dar\u00fcber hinaus kann Naringinase auch zur Herstellung von Antibiotika und zur Umwandlung von Flavonoiden verwendet werden. Chloropolysporin zum Beispiel ist ein deglykosyliertes Glykopeptid-Antibiotikum, das eine starke hemmende Wirkung auf grampositive Bakterien hat. Sankyo et al. fanden heraus, dass die Aktivit\u00e4t der Rhamnosidase in der Naringinase zur Synthese des Antibiotikums genutzt werden kann, und stellten fest, dass die kombinierte Verwendung von Chloropolysporin-C-Antibiotika und Lactam-Antibiotika seine antibakterielle Wirkung auf Staphylococcus wirksam verst\u00e4rken kann. Beekwilder et al. gewannen Rhamnosidase aus dem Milchs\u00e4urebakterium Lactobacillus plantarum und verwendeten das Enzym bei der Fermentierung von Tomatenfruchtfleisch. Sie fanden heraus, dass das Enzym die Rhamnose im Tomatenmark entfernen und die Biotransformationsreaktion von Flavonoiden verbessern kann. Daher k\u00f6nnen die Milchs\u00e4urebakterien die Biotransformationsrate von Flavonoiden im menschlichen Verdauungssystem erh\u00f6hen. Hu Fuliang et al. fanden heraus, dass die Flavonglykoside von Propolis durch Naringinase abgebaut werden k\u00f6nnen, um Aglykone zu synthetisieren, was ihre antioxidative Aktivit\u00e4t erh\u00f6ht.<\/h4>\r\n\r\n\r\n\r\n
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Zusammenfassend l\u00e4sst sich sagen, dass Naringinase ein sehr breites Anwendungsspektrum hat. Um die Wiederverwendbarkeit und Stabilit\u00e4t der Naringinase zu erh\u00f6hen und die industriellen Produktionskosten zu senken, wird die Naringinase im Allgemeinen vor der Reaktion auf einem Tr\u00e4ger fixiert. Im n\u00e4chsten Artikel werden wir uns mit der Methode der Enzymfixierung befassen, um Ihnen einen \u00dcberblick zu geben.<\/h4>\n\n\n

How buyers usually evaluate enzyme and food-processing ingredients<\/h2>\n

In enzyme and food-processing projects, the most useful decision frame is usually application fit plus process stability: which ingredient performs under the intended pH, temperature, time, and substrate conditions without creating a downstream quality or compliance problem.<\/p>\n